α螺旋是蛋白质的二级结构。它和β折叠一起被称为「规则二级结构」，因为他们都具有重复的Φ和Ψ值（C_α-N夹角和C_α-C夹角）。

α螺旋一般是右手螺旋。在α螺旋中，平均每个螺旋周期包含3.6个氨基酸残基，残基侧链伸向外侧，同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，N－O距离是2.8Å。这种氢键大致与螺旋轴平行。一条多肽链呈α螺旋构象的推动力就是所有肽键上的酰胺氢和羰基氧之间形成的链内氢键。在水环境中，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部（α螺旋内）的氢键，也能与水分子形成氢键。如果后者发生，多肽链呈现类似变性蛋白质那样的伸展构象。疏水环境对于氢键的形成没有影响，因此，更可能促进α螺旋结构的形成。

The alpha helix (α-helix) is a common secondary structure of proteins and is a righthand-coiled or spiral conformation (helix) in which every backbone N-H group donates a hydrogen bond to the backbone C=O group of the amino acid four residues earlier ( hydrogen bonding). This secondary structure is also sometimes called a classic Pauling–Corey–Branson α-helix (see below). The name 3.6₁₃-helix is also used for this type of helix, denoting the number of residues per helical turn, and 13 atoms being involved in the ring formed by the hydrogen bond. Among types of local structure in proteins, the α-helix is the most regular and the most predictable from sequence, as well as the most prevalent.